Третичная структура белка и основные ее свойства

Третичная структура белка и основные ее свойства

Определение третичных белков

Третичная структура белка может иметь форму:

• глобулярную;
• фибриллярную.

Фибриллярные белки отличаются вытянутой формой — нити, палочки, веретена. Это не такое уж и редкое видоизменение белковой структуры. Основным же вариантом третичной структуры белка является глобула. Для глобулярных белков свойственна обычно эллипсовидная форма.

При этом, на основе конфигурации третичной структуры белков еще нельзя утверждать, что фибриллярные белки отличаются только β-структурой, а глобулярные являются ɑ-спиральными. Такие структуры подвержены изменениям, которые возникают под воздействием различных факторов и всегда отличаются адаптивным значением.

Для третичной структуры белка характерна более высокая степень компактности в сравнении с исходной цепью первичной структуры. Формирование третичной структуры белка происходит автоматически и самопроизвольно. Основной движущей силой, приводящей к такому формированию, выступает взаимодействие радикалов аминокислот с молекулами воды. В этом случае глобула превращается в термодинамическую стабильную структуру, которая выгодна для белка. Далее на конформацию белковой структуры оказывают влияние факторы pH и ионной силы раствора, взаимодействия белковых молекул с прочими веществами.

После приобретения белком собственной уникальной третичной структуры, он способен к проявлению всего спектра своих свойств (ферментативных, антигенных и прочих). Именно третичная структура белка отвечает за формирование активных центров ферментативных молекул. При любом влиянии на него становится причиной разрушения третичной структуры и потери ею основных ее свойств.

Основные свойства третичной структуры белка

Во многом третичная структура белка определяется первичной структурой. Конечная форма белка в процессе его конформации во многом зависит от окружающей среды. Для стабильной формы третичной структуре белка нужны связи. Связи в третичной структуре белка могут быть:

• ковалентные, которые формируются между двумя цистеиновыми остатками в ходе образования дисульфидных мостиков;
• ионные, установленные между боковыми группами аминокислотных заряженных остатков;
• водородные;
• гидрофильно-гидрофобные.

В процессе взаимодействия с окружающими молекулами воды белковая молекула пытается приобрести форму, при которой неполярные белковые группы были бы изолированными от водного раствора. При этом, на поверхности белковой молекулы должны оказаться полярные гидрофильные боковые группы.

Нуклеиновым кислотам также характерна третичная структура — речь идет о РНК. Большинству молекул белка характерно наличие полипептидных цепей, свернутых особым образом в компактную глобулу.

Внутри глобулы имеется 3 типа связей, которые ее удерживают:

1. Ионные.
2. Водородные.
3. Дисульфидные.

Среди них выделяют сильные и слабые связи. Среди слабых можно выделить гидрофобные, водородные, ионные и электростатические. Среди сильных — дисульфидную, псевдопептидную и сложно-эфирную связи.

Среди последних открытий ученых — специализированные клеточные и ферментативные белки: они отвечают за регуляцию процесса сворачивания вновь созданных полипептидных цепей и обновленную третичную структуру. К примеру, фермент протеиндисульфидизомераза отвечает за катализацию расщепления неправильно образованных дисульфидных связей и формирование новых S-S-связей.

Специфические гидрофобные взаимодействия тоже поддерживают третичную структуру белка. В количественном отношении большое значение как раз имеют гидрофобные взаимодействия.

Для определения третичной структуры белка на практике применяют рентгеновский анализ. Множество экспериментов в этом поле было проведено такими учеными как Дж. Кендрью и М. Перцу. Вначале 1959 года при помощи рентгеновского анализа ученым удалось определить вторичную и третичную структуру белка мышц миоглобина (также была предложена модель молекулы этого белка). Работа ученых была вознаграждена Нобелевской премией.

На данный момент у миоглобина выделяют:

• первичную структуру, которая представляет собой полипептидную цепь, состоящую из 153 аминокислотных остатков;
• вторичную структуру, для которой характерна ɑ-спиральная конформация (восемь спиральных участков);
• третичная структура белка, за которой скрывается а-спираль, свернутая нерегулярным образом в компактную глобулу.

Для третичной структуры белка характерно:

• синтезирование миоглобина внутри мышц, благодаря наличию третичной структуры он способен запасать кислород;
• образование связей, стабилизирующих третичную структуру, возникают между боковыми радикалами аминокислот и их функциональными группами.

Как видно, определение третичной структуры является трудоемким процессом. В настоящее время ученые пытаются как можно чаще использовать компьютеры и прочую технику, с помощью которой можно предугадать строение третичной структуры на основе информации о первичной и вторичной структурах.

Благодаря возможным сведениям у ученых появилась бы возможность конструирования белка определенной структуры, предназначенного для выполнения специфических функций. Такой вариант стал бы прорывом в промышленности и медицине.