Особенности уровней организации структуры белков: общая информация и характеристика уровней

Особенности уровней организации структуры белков

Общая информация об уровнях организации белка

В клетках белки отвечают за самые разные функции: от каталитической и строительной, до ферментативной и энергетической. Любую белковую молекулу можно назвать гетерополимером, каждая из них различается длиной. Аминокислоты являются мономерами белков. Белки состоят из таких веществ как кислород, водород, углерод и азот. В большинстве белков содержится сера — это основной компонент аминокислот вроде цистеина и метионина.

После синтеза к некоторым белкам могут присоединяться остатки фосфорной кислоты, а также аминогруппы с магнием, марганцем, медью и цинком. Имеющие такую структуру белки называются сложными. В них имеется:

• полипептидная часть;
• небелковая часть.

К примеру, гемоглобин включает полипептид глобин и гем (небелковую группу, к которому присоединяется ион железа. Группа сложных белков включает:

Хромопротеины с пигментами и металлопротеины, содержащие металлы;

Липопротеины, состоящие из жиров, а также нуклеопротеины, в состав которых входят нуклеиновые кислоты.

В случае, если пептид включает свыше 40 аминокислот, он получает название полипептида или белка. Как видно, белок и пептид различаются тем, что у пептида отмечается низкомолекулярная структура, а у белка — высокомолекулярная.

Также белок характеризуется наличием нескольких структур: от первичной до четвертичной.

Характеристика уровней организации белка

Первичная структура белка отличается линейной последовательностью аминокислот, которые соединены пептидной связью. У пептидной связи есть некоторые особенности. К примеру, ей характерна высокая прочность и наличие в составе неподеленных электронов атома азота. Пептидная связь расщепляется только при условии действия химических катализаторов в виде оснований или кислот. В этом случае важны еще и жесткие условия вроде температуры выше 105 градусов. В пептидной связи имеется концевой остаток и свободная аминогруппа или карбоксильная группа.

Особенностью вторичной структуры белка является расположение полипептидной цепи — она располагается на отдельных участках в виде спирали. Внутри ее находятся такие группы как C=O и N-H, которые могут образовывать внутримолекулярные связи водородного типа. Они представляют собой тип нековалентного взаимодействия. Водородная связь призвана стабилизировать элементы вторичной структуры белка.

Водородные связи занимают важнейшее место в стабилизации повторяющихся элементов вторичной структуры белка: они соединяют друг с другом спираль и складчатый слой. Вторичную структуру белка можно встретить в виде альфа- или бета- спирали.

В некоторых случаях во вторичной структуре выделяют «шпильки». Это два антипараллельно расположенных участка цепи, находящихся на вершине вторичной структуры.

Формирование третичной структуры белка происходит в случаях, если спиральная структура подвергается последующей упаковке. Она является отражением всей структуры участка полипептидной цепи. Растворимые белки получили название глобулярных — белковая структура называется глобулой. Заряженные и полярные аминокислотные остатки в белковой глобуле оказываются на поверхности, а гидрофобные — внутри.

В некоторых случаях для формирования устойчивой третичной структуры осуществляется дополнительное образование ковалентных связей. Это объясняется присоединением близко расположенных друг к другу SH-групп остатков цистеина — они окисляются до дисульфидных мостиков.

Принято считать, что у белковой молекулы есть способность укладываться различными способами и принимать множество различных форм и конформаций. Все они зависят от pH, температурного уровня и наличия конкретных ионов. Еще один фактор определения структуры — сворачивание полипептидной цепи внутри раствора (это зависти от последовательности аминокислот).

Четвертичная структура белка — последний уровень структурной организации белков — включает несколько полипептидных цепей с одинаковой или различной структурой. Объединение белков происходит в случае образования на поверхности белка центра связи белковой структуры. Белок четвертичной структуры образуется в случае объединения нескольких полипептидных цепей. Такие белки получили название олигомеров, в их составе есть мономеры. Большинство олигомерных белков — это компоненты, которые принимают участие в формировании агрегатов покрупнее.

Специфика ренатурации и денатурации

Все структуры белков подвержены таким процессам как ренатурация и денатурация.

Большинству белковых молекул характерно сохранение структуры и биологической активности при условии узкого диапазона температур и низкой кислотности среды. При повышении температуры и кислотности возникает процесс денатурации или разрушения белковой структуры. Денатурация может также возникать, когда концентрация солей внутри белковой молекулы повышается.

Различают обратимую и необратимую денатурацию. Денатурация не приводит к разрушению пептидной связи, поскольку она связана с изменением способа ее укладки. В случае обратимой денатурации, белковая структура способна восстанавливаться. Пример с варкой яйца — это пример необратимой денатурации, так как она связана с нарушением первичной структуры белка.

В клетках происходит и ренатурация белка — если клетки повреждаются или заканчивают срок своей службы. У таких белков есть способность самостоятельно ренатурировать, либо они делают это с помощью белков-шаперонов. Шапероны крайне важны в восстановлении клетки после теплового шока.

Как видно, белок — основной строительный материал клеток, при изменении структуры которого меняется весь процесс существования клетки как элементарной единицы живого. Нормальный процесс развития белков позволяет клетке выполнять свои функции, а также осуществлять процесс деления на определенном этапе своего существования.