Водородные связи в структурах белка и их особенности

Водородные связи в структурах белка

Белковая структура

Все клетки живых организмов включают белки, которые выполняют строительную и энергетическую функции. К ключевым функциям белка также относят катализ химических реакций и ферментативная регуляция жизнедеятельности.

В организме белки имеют несколько типов структур:

• первичную, которая удерживается за счет пептидных связей;
• вторичную структуру белка связи, которая удерживается за счет водородных связей и принимает форму спирали;
• третичную. Ее удержание основано на сложных высокомолекулярных химических связях. Она имеет вид глобулы;
• четвертичную. Ее удержание осуществляется при помощи сложных высокомолекулярных химических связей. Имеет вид структуры в виде глобул.

Для любой структуры белка характерен процесс денатурации, а вот ренатурация или восстановление свойственно только второй, третьей и четвертой структурам. Как понять, какая структура белка влияет на его свойства? Для этого обращают внимание на химическую организацию данной молекулы, процесс ее создания или распада.

Если говорить о вторичной структуре белка, то ключевую роль в ее формировании отводится водородным связям. С их помощью белковая структура конформируется таким образом, чтобы форма белковой молекулы принимала форму спирали.

Спираль считается самым высокоорганизованным типом конформации отдельной белковой молекулы или полипептидной цепи.

Особенности водородной связи в структуре белка и прочих веществах

Эта спираль строится на пространственном расположении таких атомов как:

• углерод карбонильной группы;
• атом азота аминогруппы;
• а-углеродный атом.

Самый устойчивый тип спирали — а-спираль. В этой структуре аминокислотные остатки расположены в направлении внешней стороны от оси спирали. Группы C=O одного витка спирали имеют связь с группами H-N следующего витка при помощи водородных связей. Образование водородных связей происходит между сильно электроотрицательными атомами. В качестве примеров можно назвать атомы Р или О. Для них характерен небольшой локальный избыток положительного заряда. Такой тип водородных связей характеризуется в основном электростатическим происхождением, у него наблюдается зависимость от способности двух атомов к более тесному сближению между собой.

Важную роль в белке играет водородная связь. Водородные связи могут возникать между атомом кислорода и карбонильной группой, атомом водорода и аминогруппой и принадлежит к полипептидной цепи. Для водородной связи свойственен частично двоесвязный характер. Она обеспечивает плоскость пептидного звена, а также делает атом кислорода в некоторой степени отрицательным.

Атом азота при этом становится в некоторой степени положительным. Эта полярность представляет собой благоприятные условия для образования водородной связи. Для таких межмолекулярных связей свойственна меньшая степень силы. Но они оказывают влияние на скорость протекания химической реакции.

Особенности, роль, структурное начало в молекулах других веществ помогают понять, каким образом водородная связь удерживает молекулу белка. Чаще водородную связь можно обнаружить в молекулах спиртов, карбоновых кислот, углеводах и др.

В молекулах спиртов R-OH и карбоновых кислотах RCOOH также может быть представлена водородная связь. Эта водородная связь считается ассоциированной. Поэтому для спиртов характерна достаточно высокая температура кипения и растворимости — в сравнении с белками, где есть водородная связь.

Снижение растворимости белков связано с тем, что при увеличении углеводородного радикала в молекуле спирта повышается трудность для карбоксильной группы в удержании молекулы воды за счет образования водородных связей.

Заметная роль отводится водородным связям, определяющим специфические свойства белков либо нуклеиновых кислот. Если межмолекулярные связи непрочные, то это становится причиной колебания свойств белковых молекул. Белки — это полимеры аминокислот. В структурном материале волос, ногтей, сухожилий и мышц присутствуют фибриллярные белки. При помощи водородных связей белковая молекула сворачивается в спираль. Однако глобулярные белки иногда принимают вид листов. В последующем такая структура белковой молекулы способна образовывать многократные изгибы, а также сворачиваться в компактные изолированные молекулы.

Для белков волос и шерсти характерна вторичная структура в виде а-спирали. Такие спирали скручены одна с другой в многожильные тяжи (их нити видны на глаз). Вторичная структура белка шерсти растянута по всей длине — однако она не скручена в спираль. Если говорить о молекуле миоглобина, то аминокислоты белковой цепи здесь свернуты в 8 витков а-спирали (они свернуты таким образом, что образуют компактную молекулу).

Водородные связи в белках бывают внутриклеточными и межцепочными. Внутрицепочные водородные связи отвечают за стабилизацию спиральных и складчатых структур. Большое количество водородных связей — это гарантия стабилизации полипептидной цепи и образования спирали. В одном витке такой спирали имеется 3,6 единиц аминокислотных остатков.

По порядку расположения аминокислот в молекуле нельзя сказать, какая организация у белковой молекулы. Даже в случае осторожного нагревания белков они могут утратить свои свойства — в природном состоянии происходит денатурация белка. При денатурации не во всех случаях полипептидная цепь расщепляется. Для ее расщепления нужны условия пожестче. Образование цепью какой-либо структуры происходит под воздействием слабых вторичных связей.

Формирование вторичной связи зачастую происходит с участием атома водорода — он располагается между атомами азота и кислорода. Эта водородная связь в 20 раз слабее, чем обычная валентная связь.